MÉTODOS Y RESULTADOS: Los extractos de proteínas del tejido renal porcino se fraccionaron mediante cromatografía líquida y se evaluó su actividad generadora de angiotensina II mediante el cribado enzimático asistido por espectrometría de masas.sistema (MES) y las fracciones activas se purificaron hasta casi la homogeneidad. En una de estas fracciones activas, inhibible por un inhibidor específico de la enzima convertidora de angiotensina, purificado por cromatografía de intercambio aniónico, seguido de cromatografía de hidroxiapatita, cromatografía de afinidad de lectina, cromatografía de exclusión por tamaño y electroforesis bidimensional, la enzima convertidora de angiotensina se identificó por un péptido tríptico de matriz asistida por láser de desorción / ionización (MALDI) análisis de huellas dactilares en masa. En una segunda fracción activa, que fue inhibida por quimostatina y antipaína, producida por cromatografía de intercambio aniónico, seguida de cromatografía de hidroxiapatita, cromatografía de afinidad de lectina, cromatografía de quimostatina-antipaína y electroforesis unidimensional, catepsina Gse identificó por espectrometría de masas con trampa de iones por ionización por electropulverización (ESI). Las actividades generadoras de angiotensina de la fracción que contiene la enzima convertidora de angiotensina y la fracción que contiene catepsina G fueron del mismo orden de magnitud, lo que demuestra que la contribución de la catepsina G a la producción de angiotensina II es significativa.

CONCLUSIÓN: Esta es la primera vez que se identifica la catepsina G en el tejido renal de mamíferos .