Chen, J., Liu, S., Ye, R., Cai, G., Ji, B., & Wu, Y. (2013). Angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibitory tripeptides from rice protein hydrolysate: Purification and characterization. Journal of Functional Foods, 5(4), 1684-1692.

En este estudio, se purificaron los tripéptidos inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina-I (IECA) a partir de hidrolizado de proteína de arroz y se caracterizaron sus propiedades. Val-Asn-Pro (VNP) y Val-Trp-Pro (VWP) se purificaron con éxito a partir de hidrolizado de proteínas de arroz a través de un aislamiento y purificación de múltiples pasos que comprende ultrafiltración y resina de adsorción macroporosa DA201-C, seguida de una fase inversa de dos pasos. Cromatografía líquida de alto rendimiento (RP-HPLC).

Las secuencias de tripéptidos se analizaron por separado utilizando un secuenciador automático de proteínas / péptidos. Además, se evaluó la estabilidad de los tripéptidos frente a la ECA y las proteasas gastrointestinales simuladas, la cinética inhibidora de la ECA y sus efectos antihipertensivos in vivo.

Nuestros resultados mostraron que VNP ( valor IC 50 de 6.4 μM) y VWP ( valor de CI 50 de 4.5 μM) fueron ambos inhibidores competitivos de la ECA, y estabilidad frente a la ECA y las proteasas gastrointestinales de la pepsina y la quimotripsina. Además, la administración oral única de los tripéptidos VNP y VWP a 5 mg / kg de peso corporal en ratas espontáneamente hipertensas (SHR) redujo significativamente la presión arterial sistólica (SBP) de 29 y 38 mmHg ( P < 0.05), respectivamente, los efectos antihipertensivos de los tripéptidos podrían durar un mínimo de 8 h.

La caracterización única identificada de VNP y VWP puede permitir la aplicación de hidrolizado de proteína de arroz como alimentos funcionales o productos farmacéuticos contra la hipertensión.